組蛋白是構(gòu)成真核生物染色體的基本結(jié)構(gòu)蛋白，富含帶正電荷的arg和lys等堿性氨基酸，等電點一般在ph10.0以上，屬堿性蛋白質(zhì)，可以和酸性的dna緊密結(jié)合，而且一般不要求特殊的核苷酸序列。
用聚丙烯酰胺凝膠電泳可以區(qū)分5種不同的組蛋白：h1、h2a、h2b、h3和h4。幾乎所有真核細(xì)胞都含有這5種組蛋白，而且含量豐富，每個細(xì)胞每種類型的組蛋白約6×10個分子。5種組蛋白在功能上分為兩組：
①核小體組蛋白。包括h2a、h2b、h3和h4。這4種組蛋白有相互作用形成復(fù)合體的趨勢，它們通過c端的疏水氨基酸互相結(jié)合，而n端帶正電荷的氨基酸則向四面伸出以便與dna分子結(jié)合，從而幫助dna卷曲形成核小體的穩(wěn)定結(jié)構(gòu)。這4種組蛋白沒有種屬及組織特異性，在進(jìn)化上十分保守，特別是h3和h4是所有已知蛋白質(zhì)中最為保守的。從這種保守性可以看出，h3和h4的功能幾乎涉及它們所有的氨基酸，任何位置上氨基酸殘基的突變可能對細(xì)胞都將是有害的。
②h1組蛋白。其分子較大。球形中心在進(jìn)化上保守，而n端和c端兩個“臂”的氨基酸變異較大，所以h1在進(jìn)化上不如核小體組蛋白那么保守。在構(gòu)成核小體時h1起連接作用，它賦予染色質(zhì)以極性。h1有一定的種屬及組織特異性。在哺乳類細(xì)胞中，組蛋白h1約有6種密切相關(guān)的亞型，氨基酸順序稍有不同。在成熟的魚類和鳥類的紅細(xì)胞中，h1 為h5取代。有的生物如酵母缺少h1，結(jié)果酵母細(xì)胞差不多所有染色質(zhì)都表現(xiàn)為活化狀態(tài)。